Un nouveau mécanisme de perversion du pore nucléaire viro-induit
De nombreux virus détournent, usurpent ou attaquent les fonctions du pore nucléaire ou de leurs composants afin de bloquer la réponse immunitaire innée de l’hôte ou de réduire la traduction cellulaire au profit de la traduction virale.
Nos travaux montrent que le virus de l’hépatite C (VHC), virus à ARN de polarité positive, détourne un des composant essentiel du pore nucléaire, la protéine Nup98, au profit de l’assemblage viral.
De façon surprenante, la protéine core du VHC induit la redistribution de Nup98 présent dans les Annulate Lamellae cytosoliques vers les zones de traduction, de réplication et d’assemblage viral. Au sein de ces zones, nos résultats montrent également que Nup98 interagit préférentiellement avec le génome viral afin de le maintenir à proximité des sites d’assemblage du VHC pour favoriser son encapsidation.
Ces travaux identifient un nouveau mécanisme de perversion du pore nucléaire et de leur composante cytoplasmique, les Annulate Lamellae, dont la fonction reste encore énigmatique à ce jour.
Crédit photo : Bertrand Boson
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Nup98 Is Subverted from Annulate Lamellae by Hepatitis C Virus Core Protein to Foster Viral Assembly
Bertrand Boson, Chloé Mialon, Konstanze Schichl, Solène Denolly, François-Loïc Cosset
mBio
Contact chercheur
Bertrand Boson
Virus Enveloppés, Vecteurs et Immunothérapie
Centre International de Recherche en Infectiologie
CNRS UMR 5308-Inserm U1111-ENS de Lyon- Université Claude Bernard Lyon 1
46 allée d’Italie
69007 Lyon
François-Loïc Cosset
Virus Enveloppés, Vecteurs et Immunothérapie
Centre International de Recherche en Infectiologie
CNRS UMR 5308-Inserm U1111-ENS de Lyon- Université Claude Bernard Lyon 1
46 allée d’Italie
69007 Lyon